Автор: Яна Ненчева, биохимик, кандидат доктор по Биофизикa

Каква e ензим и КОензим(Q10)

Белтъците, бидейки основен градивен материал за какво ли не в организмите ни, изпълняват и разнообразни негови функции. Освен транспортни, регулаторни, защитни и други белтъчни “дейности”, нещо изключително съществено, с което се занимават и което ние основно асоциираме с храненето, е каталитичната им функция. Тя се осъществява от ензимите, които да, също са белтъци [ref. 1].

 

Какво прави ензимът?

Представете си реакция, в която изходно вещество (грозде) трябва да се превърне в продукт (вино), но процесът е толкова бавен, че отнема десетилетия. Бавен е, защото е необходимо да се вложи огромно количество енергия в този процес. На организма не му се чака толкова дълго. Когато става въпрос за биохимичните реакции се явяват на помощ ензимите, които понижават необходимото количество енергия и по този начин ускоряват реакциите до 1 000 000 пъти.

След като си свършат работата с една реакция, ензимите се отделят и остават непроменени - нито количествено, нито качествено. Просто си продължават нататък към следващата реакция за ускоряване. Когато става дума за ензимни реакции - изходното вещество, което трябва да се превърне в продукт се нар. субстрат.

 

Каква е структурата на ензима?

Ензимът съдържа активен център, в който субстратът (изходното вещество) се свързва за него. Взаимодействието е от тип “ключ в ключалка”. Какво означава това? Означава, че от множеството субстрати ензимът разпознава специфичният за него и само тогава може да го превърне в продукт. За това се казва, че ензимите да с висока специфичност.

Каква е структурата на ензима

През 1894 година Фишер дава примера, че субстрата е като ключ, който влиза в ключалката (ензима), така се е запазил примера и до ден днешен в учебниците.

Около 60 години по-късно през 1959 година Кошланд модифицира тази хипотеза. Според него свързването между субстрата и ензима е динамично и когато субстрата се свърже към активния център, той може да се “намести” допълнително, за да е по-добър контакта между тях. Това е т.нар. Хипотеза за индуцираното съответствие.

 

Какво е КОензим (Q10)?

Когато говорим за белтъци, освен просто-устроените такива, които се състоят само от белтъчни компоненти, има и сложни белтъци. Освен аминокиселини те имат в състава си и небелтъчна част - йон, витамин, въглехидрат и т.н. Голяма част от ензимите в клетката са именно такива - сложни белтъци (нар. се холоензими). Небетъчната им част се нар. кофактор и най-често участва в изграждането на активния център.

По сила на свързване небелтъчната част (кофактора) към белтъчната част на ензима може да е:

  • силно, здраво свързана - тогава се нар. простетична група;
  • слабо, временно свързана - тогава се нар. коензим.

Много ензими са коензими на различни ензими в организма. Такъв пример е известният ни коензим Q10 (още нар. убиквинон), който се среща в почти всички клетки на тялото. Той свързан с енергийните процеси и за това е толкова важно нормалното му функциониране. След консултация при лекар може да се предпише прием на коензим Q10 при проблеми със сърдечно-съдовата система, забавен метаболизъм, висок холестерол и т.н.

 

Кой дава нареждане на ензимите?

Кой и как  “дава нареждане” да работят ензимите? Това са сложни биохимични реакции и за това няма да изпадаме в подробности, но ще наблегнем на принципа и целта. Целта е да се осъществи фина регулация. Представете си следния сюрреалистичен сюжет - завод за вино, който непрестанно произвежда течността без да има копче “СТОП” - в един момент ще свършат бутилките, ще се наводни завода, течността ще тръгне към околието, ще се замърси реката, ще бъдат избити животински популации и т.н. Принципът е, че за всичко трябва да има копчета “СТОП” и “СТАРТ”. В случая на ензимните процеси действието да се спре/блокира процеса се нар. инхибиране, а да се започне се нар. активиране.

Организма има редица начина да регулира активността на ензимите, активирайки и инхибирайки ги. Инхибирането е необходимо в случаите напр. когато не е нужен повече продукт или когато е свършил субстрата.

Кой дава нареждане на ензимите

По вид на действие инхибирането е два вида:

  • Обратимо - ензима няма да работи до второ нареждане,
  • Необратимо - ензима няма да работи никога повече.

“Стратегията” на инхибиране също е два вида:

  • Конкурентно - тогава инхибиторът има структура подобна на тази на субстрата и може да се свърже с активния център на ензима. Идеята е, че се получава конкуренция между субстрата (изходното вещество) и инхибитора. Инхибитора заема мястото на субстрата и няма как да се попучи повече продукт. Това може да е обратимо и необратимо.
  • Неконкурентно - в този случай няма конкуренция за мястото, където се свързва субстрата (в активния център). Инхибиторът си има свое собствено място (допълнителен център) за свързване за ензима и когато попадне в него, това води до конформационна (структурна) промяна на активния център (ключалката), където вече е свързан субстрата (ключа). Ензима “изплюва” субстрата от ключалката и той не може да влезе отново в нея.

Не всички ензими имат такива отделни центрове за регулация. Този вид център се нарича алостеричен център, а ензимите с такъв допълнителен център са алостерични ензими. Както говорихме по-рано освен копче “СТОП” има копче “СТАРТ”. В контекста на регулацията на ензимите говорим за алостерични инхибитори и алостерични активатори [ref. 2].

 

История  на ензимите

Днес вече ензимите са широко разпространени и се използват за:

  • Производство на храни,
  • Синтез на антибиотици,
  • Ензими с лечебни цели - при недостиг на даден ензим, технологиите днес позволяват директното му набавяне като например при проблеми с храносмилането се използват липази, протеази, амилази и т.н.

Но не винаги е било така. В края на 18-ти век храносмилането не е било добре изучено, било е ясно от сравнително скоро, че има някакви вещества, които разграждат храната, но какви са били на практика е било мистерия. Учените обаче усилено са се опитвали да я разбулят. Даже през 1824 година Уилям Проут съобщава, че храносмилателните сокове на животните съдържат солна киселина. Теодор Шван обаче подозира, че освен солна киселина, в соковете има и други вещества. Така през 1886 година Шван открива ензима пепсин, изолирайки го от стомашната лигавица. Кръщава го така по гръцката дума “пепсис”, което означава “смилане”. Това е първият изолиран от животинска тъкан ензим [ref. 3].

 

Източници:

  1. Каква е разликата между белтък и протеин
  2. Дайджест Биология част. 1, автори Сн. Томова, Н, Вълчева и Ал. Панайотов
  3. Theodor Schwann: A founding father of biology and medicine

 

За автора:

👩‍🔬 Яна Ненчева е молекулярен биолог, магистър по Биохимия и магистър по Оптометрия, PhD кандидат по Биофизика. От 2015 година е активен организатор на редица събития, сред които Докторантски чай и Семинар очно здраве, които целят да популяризират науката в общественото пространство. От 2019 година е управител и съосновател на Центъра за кариерно ориентиране в областта на природните науки ScienceUp.